Показаны сообщения с ярлыком BCAA. Показать все сообщения
Показаны сообщения с ярлыком BCAA. Показать все сообщения

понедельник, 29 января 2018 г.

7 спортивных добавок рекомендуемых к употреблению спортсменам циклических видов спорта

 

7 спортивных добавок рекомендуемых к употреблению спортсменам циклических видов спорта
Если вы часто приводите длительные и интенсивные тренировки, то правильно подобранные спортивные добавки помогут повысить эффективность ваших занятий и ускорить восстановление. 
Спортсмены, ориентированные на развитие выносливости обычно выполняют большие тренировочные объемы, которые, в зависимости от спортивной направленности атлета, могут включать около 60-100 км бега, 300 км езды на велосипеде и 30-50 км в бассейне за неделю. Такая серьезная нагрузка в сочетании с силовыми занятиями означает, что им следует особенно внимательно относиться к своей диете.
Тяжелые и интенсивные тренировки сильно истощают организм, и для того, чтобы восполнить запасы энергии и восстановить мышцы, требуется большое количество питательных веществ и элементов.
С помощью правильно подобранного спортивного питания вы сможете увеличить свою производительность, ускорить восстановление и выйти на новый уровень тренировок! Ниже приведен список из 7 лучших добавок для атлетов циклических видов спорта.

Креатин

Обычно креатин применяют для увеличения силовых показателей и роста мышечной массы. Существует множество исследований, подтверждающих использование этой добавки в качестве эффективного эргогенного препарата, с помощью которого можно улучшить показатели и/или повысить адаптацию к тренировочным нагрузкам.
Однако прием креатина может быть полезным и для спортсменов, ориентированным на развитие выносливости. Интервальные тренировки в околопороговом темпе, скоростная работа и бег в гору являются популярными (и часто изматывающими) способами, которые применяются для повышения беговой эффективности.
Исследованиями установлено, что использование креатина снижает время восстановления при выполнении повторных отрезков и увеличивает выходную мощность при работе на пределе лактатного порога (ПАНО). Это достигается благодаря увеличению запаса фосфокреатина, ускоренному производству АТФ и повышению анаэробной эффективности. В результате вы сможете тренироваться тяжелее и интенсивнее, что в свою очередь обеспечит рост результатов на соревнованиях.
Рекомендуемая доза: 3-5 граммов в сутки. Пропустите традиционную фазу загрузки, часто используемую при приеме креатина, так как это может привести к накоплению воды организмом и увеличению веса.

Кофеин

Эта спортивная добавка давно используется спортсменами циклических видов спорта как энергетик для повышения производительности.
Было проведено множество исследований, которые подтвердили пользу кофеина при проведении упражнений на выносливость. Также он ускоряет процесс окисления жиров, что может быть полезным при похудении.
Кофеин достигает своей максимальной концентрации в крови примерно через 60 минут после употребления, поэтому его следует принимать за час до предстоящей нагрузки.
И хотя это добавка является мочегонным средством (диуретиком) – результаты недавнего исследования, проведенного в University of Connecticut (Storrs) установили, что потребление кофеина не вызывает водно-электролитного дисбаланса и не снижает переносимость физической нагрузки в жару.
Рекомендуемая доза: 3- 6 миллиграмма на килограмм массы тела (210-420 миллиграммов для человека весом 70 кг) за 60 минут до тренировки.

Бета-аланин

Во время интенсивных тренировок тело накапливает ионы водорода, что способствует снижению уровня рН (показатель, который характеризует кислотно-щелочное соотношение в организме) что в конечном итоге приводит к наступлению усталости. Было установлено, что бета-аланин, природная бета аминокислота, увеличивает внутримышечное содержание дипептида карнозина, который препятствует закислению среды. Это может потенциально задержать утомление, увеличить работоспособность и снизить восприятие усталости.
Данная добавка может быть полезна при проведении темповых тренировок, бега в гору и коротких скоростных отрезков.
Рекомендуемая доза: 3-6 граммов в сутки, по 800 миллиграммов в течение дня для снижения эффектов парестезии (чувства онемения и покалывания).

Фосфат натрия

Исследования показали, что прием фосфата натрия увеличивает аэробную емкость (VO2max) и время до истощения за счет лучшей способности красных кровяных клеток доставлять кислород в активные мышцы. Также было обнаружено повышение показателей выносливости за счет увеличения вентиляционного порога.
Рекомендуемая доза: 3-5 граммов в сутки по 1 г за один прием в течение 3-6 дней перед продолжительным бегом или соревнованиями.

ВСАА

Одной из главных причин появления усталости при выполнении упражнений на выносливость являются молекулы триптофана, которые проникают через гемато-энцефалический барьер (ГЭБ) в мозг. Также триптофан помогает высвобождению определенных нейромедиаторов, в частности серотонина, которые могут влиять на возбуждение, сонливость, настроение и, в конечном счете, усталость.
Так как BCAA и триптофан конкурируют между собой в преодолении ГЭБ, то увеличение количества этих аминокислот снижает уровень последнего. Есть и еще один важный момент: при метаболизме BCAA уменьшается производство молочной кислоты, что может привести к увеличению выносливости.
Научные данные подтверждают, что прием BCAA снижает распад белка скелетных мышц и способствует более эффективному восстановлению и иммунному ответу от тренировок.
Рекомендуемая доза: 3-6 граммов до или во время тренировки. Оптимальное соотношение 2: 1: 1(валин: лейцин: изолейцин).

Протеин

Чаще всего спортсмены, которые развивают выносливость, больше всего уделяют внимание потреблению необходимого количества углеводов. Однако не стоит забывать и про белок, так как он необходим для восстановления, роста и поддержания мышечной массы.
Во время длительных тренировок, ваше тело может превращать белок в дополнительный источник энергии, поэтому очень важно потреблять достаточное количество белка, чтобы сохранить мышцы.
Как показывают последние исследования, совместный прием белков и углеводов приводит к ускоренным темпам синтеза белка и восполнению запасов гликогена.
Рекомендуемая доза: 1- 1,5 грамма на кг веса в сутки. Во время проведения интенсивных и тяжелых тренировок увеличивайте потребления белка до 2 г на кг веса тела.

Глютамин

Глютамин является самой распространенной аминокислотой в организме, однако интенсивные физические нагрузки фактически истощают его запасы быстрее, чем тело может их восполнить. Это вызывает катаболические процессы и разрушение мышц. Также низкий уровень глютамина в организме приводит к снижению работы иммунной системы.
В исследовании, опубликованном в European Journal of Applied Physiology and Occupational Physiology, принимало участие более 200 бегунов и гребцов, которые были разделены на две группы: спортсмены из первой дополнительно принимали глютамин, второй – плацебо. Результатами установлено, что 81% атлетов первой группы не подверглись каким-либо инфекционным заболеваниям во время проведения эксперимента, в группе тех, кто принимал плацебо, этот показатель составлял только 49%.
Таким образом, дополнительный прием глютамина способствует восстановлению и повышению иммунной функции после длительных и изнуряющих тренировок.
Рекомендуемая доза: 20 г в день
По материалам сайта https://www.bodybuilding.com/

четверг, 2 ноября 2017 г.

Черная сторона ВСАА.

  ВСАА (Branched-chain amino acids – незаменимые аминокислоты с разветвленными цепочками): лейцин, изолейцин и валин. О положительном действии этих аминокислоты вы наверняка знаете, но у них есть и негативное. Негативное действие проявляется при их частом употреблении, практически на каждый прием пищи. Больше всего ВСАА в молочке, мясе, яйцах, есть ее много в злаковых и бобовых. Часто ВСАА присутствует незаметно в виде соевого порошка, сухого молока и т.д. Важное свойство ВСАА – это мощная стимуляция инсулина и активация mTOR, что усиливается в сочетании с высокогликемическими углеводами. Избыточная постоянная активация mTOR приводит к избыточной симпатоадреналовой активности и усиливает стресс, тревогу, невротичность, повышает артериальное давление и ухудшает релаксацию и сон. Также гиперактивация mTOR – причина аллергических и аутоимунных заболеваний, плюс ускоряет процессы старения и все, что с этим связано. Второй удар со стороны ВСАА на наше настроение приходится на триптофан. Триптофан является предшественником таких важных молекул как серотонин и мелатонин. Дело в том, что триптофан слабо проникает через гематоэнцефалический барьер, его перенос зависит от соотношения в крови триптофан-ВСАА. Поэтому после белковой пищи уровень триптофана вырастает в плазме крови, но не в мозге. Когда вы съедаете растительную пищу, то инсулин снижает уровень ВСАА (но не триптофана) в плазме крови, усиливая их поглощение мышцами. Снижение уровня ВСАА приводит к изменению соотношения триптофан-ВСАА, что усиливает перенос триптофана в мозг и улучшению самочувствия. Добавление даже небольших количеств белка к углеводной пищи приводит к увеличению уровня ВСАА, что блокирует этот механизм. Достаточно 4% белка, чтобы предотвратить изменение соотношения триптофан-ВСАА. Поэтому не стоит добавлять к каждому приему пищи богатые ВСАА продукты! (J Amino Acids. 2016; 8952520. Tryptophan Biochemistry: Structural, Nutritional, Metabolic, and Medical Aspects in Humans). Подробнее про mTOR и симпатикотонию: http://www.beloveshkin.com/2016/08/mtor-2.html #ВСАА #триптофан #mTOR

четверг, 7 сентября 2017 г.

Nutrisale о BCAA: 2:1:1? Нет!!! Даешь 20:1:1!



Nutrisale BCAA 2:1:1 20:1:1
За какой-то десяток лет маркетологи раскрутили содержание лейцина в ВСАА с двух частей до двадцати, превратив известный продукт в скрытый лейцин.

Из закрытых источников поступила информация: «Наши гуру прописывают ВСАА 8 раз в день, в том числе вместе с приемом пищи. Как к этому относиться?»

Трудно ответить на этот вопрос, когда трещат пушки маркетинга. Возьмем вопрос шире и посмотрим, например, материалы симпозиума по ВСАА, состоявшегося во Франции в 2005 (общий обзор докладов – Luc Cynober and Robert A. Harris. Symposium on Branched-Chain Amino Acids: Conference Summary. 2006). Там есть интересные факты, которые пересказываю ниже. За прошедшую дюжину лет знания о ВСАА, конечно, увеличились, но уточнения оставим потомкам.
 
В целом складывается необманчивое впечатление, что ВСАА полезны для всего. Помимо защиты и восстановления мышц, ВСАА улучшают работу центральной нервной системы (предотвращают образование ложных нейротрансмиттеров – false neurotransmitters, – которые ослабляют нервный импульс), восстанавливают клетки печени при хронических заболеваниях, необходимы для работы иммунной системы, предотвращают потерю мышц с возрастом (тот же эффект дают сывороточные белки), возможно, тормозят развитие опухолей и так далее. У друга дома стояла початая банка таблетированного ВСАА. Его жена пожаловалась, что по утрам чувствует себя разбитой. Он посоветовал ей глотать сразу после сна по 2 таблетки ВСАА. Я бы в такой ситуации посоветовал витамины, но случилось чудо – жена сказала, что через полчаса после приема ВСАА она приходит в норму и чувствует себя огурцом, точнее – морковкой. Короче, ВСАА крайне полезны и эффективны. А это значит, что мир бесповоротно вступил в эпоху ВСАА. Только мы это еще не заметили.
 
1. Стимуляция анаболизма. Ночные процессы.
 
Три аминокислоты ВСАА стоят особняком от остальных аминокислот, но особливее всех – лейцин. Установлено, что лейцин является единственной аминокислотой, которая непосредственно стимулирует анаболизм мышечных белков, то есть опосредованно влияет на экспрессию соответствующих генов в мышечных клетках. При этом лейцин дает максимальный эффект при разовой дозе 3–4 г. Это важный момент, позволяющий определять эффективную дозу продуктов, содержащих ВСАА. Например, в сывороточных белках содержится 12% лейцина, поэтому стандартная 30-граммовая порция качественного восьмидесятипроцентного сывороточного протеина дает 3 г лейцина, то есть стимулирует мышечный анаболизм. Сорокаграммовая порция стимулирует еще лучше. Для тех, кто считает указания на этикетках протеинов высшей истиной, заметим, что стандартная двухсотграммовая пачка обезжиренного творога содержит 40 г белков и никто еще не умер, съев одну такую пачку за раз. Лично я творог люблю и иногда психую: съедаю полкило девятипроцентного за раз – это 80 г белков – и нормально. Хотя творог, конечно, тяжелая пища: казеин-таки.
 
Казеин содержит около 8–9% лейцина, цельномолочные белки – около 9%, поэтому увеличенная в полтора раза – до 45 г – порция 80-процентного казеинового или молочного протеина тоже даст 3 г лейцина. Однако переваривание казеина идет медленно; аминокислоты, включая лейцин, попадают в кровь не спеша; поэтому их концентрация в мышечных клетках не достигает тех величин, которые дает прием сывороточных белков. А поскольку организм реагирует прежде всего на концентрацию активных веществ, «казеиновый» лейцин не обеспечит дополнительную стимуляцию анаболизма, и прием таких протеинов служит только снабжению клеток строительным материалом (что, естественно, тоже необходимо).
 
Анаболический эффект лейцина длится три часа после приема с пиком на отрезке 45–90 мин. Рекомендация принимать ВСАА весь день напролет, 8 раз за день, явно связана с указанным фактом. Тогда, мол, подстёгивание метаболизма каждые 2–2,5 часа заставит коня бежать прытче. Однако, мало ли, что звенит в голове у дятла! Главное, чтобы была синица в руках. А синица – это ВСАА до и после тренировки. Хотя … Восемь приемов ВСАА в день через каждые два часа перекрывают 14 часов. Плюс 8–10 часов на сон. В сумме получаются сутки. Почему бы и не пойти таким утомительным путем – жить по будильнику с таблетницей в кармане. Но возможен ли непрерывный гон? Не загоним ли мы мышцы таким макаром? Загнанные мышцы пристреливают, не правда ли? То есть вопрос в том, будет ли дополнительный эффект от восьмикратного приема ВСАА по сравнению с двух-трехкратным? Если учесть, что бодибилдер в течение дня принимает 3–5 порций сывороточных белков (в виде сывороточного протеина или в составе гейнера), в каждой из которых содержится по 3–4 г ВСАА, то 8 приемов ВСАА в день могут образоваться и при трехкратном приеме ВСАА как таковых, поэтому и говорить не о чем.
 
Можно пойти на полный экстрим и принимать ВСАА еще и ночью, через каждые 3 часа (то есть через каждые два цикла сна), вставая два раза за ночь по будильнику или зову сердца. Почему бы и нет, если нормальный бодибилдер всё равно встает ночью подкрепиться. Но в общем случае, пожалуй, достаточно принять на ночь увесистую порцию казеина (творога).

Кстати, про ночь. По теории д.б.н. Ивана Пигарёва сон необходим для того, чтобы мозг отключился от внешних сенсоров и перешел к общению с внутренними органами. Во время бодрствования внутренние органы разобщены, работают автономно, а ночью мозг получает от внутренних органов информацию, анализирует ее, корректирует и согласовывает (синхронизирует) работу органов, обеспечивая общий гомеостаз организма (http://rusrep.ru/article/2011/03/09/brain_stomach/). 
Nutrisale BCAA 2:1:1 20:1:1
Недостаток сна опасен – нарастает рассогласование в работе отдельных органов и систем, возникают нарушения здоровья, а при полном лишении сна через 5–6 суток наступает смерть. Гипотеза, что сон нужен для того, чтобы мозг отдохнул, несостоятельна, так как ночью мозг продолжает активно работать. Но по-другому. Согласование и упорядочивание во время сна происходит и в самом мозге, что проявляется в снах и переписывании информации из оперативной в долговременную память. Получается, что мозгу нужно ежедневно закрываться на профилактические работы, клиентские службы не работают. Теория Пигарёва полностью согласуется с известной аксиомой «полноценный сон необходим культуристу» – чем лучше согласование, тем лучше восстановление.
 
Кстати, известно, что ночью повышен анаболический гормональный фон (соматотропин) и тра-та-та. Как это склеить с идеей синхронизации? Например, так: ночью при синхронизации восстанавливающихся мышц и эндокринной системы в репарируемые ткани направляется повышенное количество восстанавливающих (анаболических) гормонов, балансирующих отставленные потребности синтетических процессов. В общем, рассуждать в рамках теории Пигарёва приятно.
 
2. Купирование катаболизма мышечных белков.
 
Исследованиями установлено, что сигналом для катаболизма мышечных белков является пониженный уровень свободных аминокислот в клетке и что прием ВСАА купирует (притормаживает или останавливает) этот процесс.
 
Иначе говоря, во время интенсивной физической нагрузки синтез белков подавлен, а потребность мышц в большом количестве энергии приводит к «выжиганию» (окислению) свободных ВСАА непосредственно в самих мышечных клетках (это их особенная особенность) и к путешествию других аминокислот в печень, где из них образуется глюкоза. Таким образом, расход свободных аминокислот при длительной нагрузке поддерживает дальнейший распад мышечных белков. Этот процесс начинается после исчерпания доступных углеводных резервов – глюкозы в крови, гликогена в печени и мышцах, то есть во второй половине силовой тренировки, во время длительных циклических тренировок, по окончании тренировок. Отсюда следуют известные рекомендации по приему ВСАА в антикатаболических целях – до, во время и после тренировки.
 
ВСАА составляют до 20% всех аминокислот сократительных белков. Но, как ни странно, пул свободных аминокислот в мышечных клетках, в состоянии покоя равный примерно 100–150 г для среднего человека, содержит непропорционально малое количество ВСАА – всего около 2%, что составляет 2–3 г. Содержание свободных ВСАА в крови и того меньше – несколько сотен миллиграммов. Получается, что порция ВСАА в 3–5 г, принятая перед или во время тренировки, сравнима или даже превышает общее содержание свободных ВСАА в неработающих (!) мышцах. Неудивительно, что такие порции ВСАА обладают выраженным антикатаболическим эффектом.
 
Повышенный прием ВСАА после тренировки сначала купирует продолжающийся катаболизм мышц, а затем стимулирует максимальный синтез сократительных белков и восстановление мышц с выходом на суперкомпенсацию, то есть их рост. Послетренировочный прием ВСАА можно рекомендовать на уровне 5–10 г.
 
Независимо от наших размышлений вокруг приведенных чисел, факт остается фактом: ВСАА, принятые до тренировки, снижают катаболизм и повышают выносливость мышц, а принятые сразу после тренировки эффективно стимулируют восстановление мышц.
 
Аналогичное влияние на обмен белков в мышцах оказывают гормоны – инсулин, IGF-1 и соматотропин. Поскольку главным стимулятором уровня инсулина в крови является прием углеводов, это чисто теоретически наталкивает на мысль, что для усиления антикатаболического эффекта ВСАА их стоит принимать во время и после тренировки вместе с быстрыми углеводами. Чисто практически после тренировки обычно принимают ВСАА, а вслед им быстрые углеводы (гейнер), поэтому идея совместного приема ВСАА и углеводов реализуется воленс-ноленс. К сожалению, большинство новичков знают только слово «протеин» и после тренировки гейнеры не принимают. Хотя какие потребности новичков в анаболизме? Минимальные. Их можно обеспечить и сосисками, и бигмаками, и прочей пиццахаткой…
 
При этом лейцин как таковой обладает инсулиноподобным действием – он стимулирует транспорт глюкозы в мышечные клетки и ресинтез гликогена в мышцах и печени, что является важным фактором быстрейшего восстановления мышц после интенсивных тренировок. Сочетанное действие одновременно принятых после тренировки ВСАА и простых углеводов дает наилучший прогноз на быстрейшее восстановление мышц. (Хорошо сказал.)

Мышечный катаболизм возможен не только при длительной нагрузке, но и при голоде, то есть при прекращении потока нутриентов из ЖКТ в кровь. Дробное питание в течение всего дня исключает голодание, но «голод» может возникнуть во время ночного сна, к утру. Поэтому наутро после тренировки, когда интенсивность восстановления мышц сохраняется высокой, следует сразу принять граммов пять ВСАА и не забыть про углеводистую пищу. При профессиональных тренировках – ежедневных – каждое утро будет такой критической точкой.
 
Некоторые ВСАА-комплексы как раз и являются смесью ВСАА и углеводов. Видимо, это самые оптимальные версии для вовремятренировочного и послетренировочного приема ВСАА. Я бы не стал рассматривать такие версии как желание вендора слегка смухлевать – насыпать в банку поменьше ВСАА, но продать за те же деньги, хотя именно на то и похоже. Однако, каково соотношение ВСАА и углеводов в таких продуктах? Например, в одной порции (9,5 г) Optimum Nutrition BCAA 5000 Powder(www.optimumnutrition.com/en_US/products/bcaa-5000-powder) содержится 5 г ВСАА (52%) и 3 г углеводов (32%, но не указано, каких). Фирма Optimum Nutrition всегда занижает рекомендованную порцию ВСАА (хотя рекомендует чудовищные порции гейнеров), поэтому для послетренировочного приема берем полуторную (как минимум) порцию их порошкового ВСАА – 14,25 г. Эта порция даст 7,5 г ВСАА (в том числе 3,75 г лейцина) и 4,5 г углеводов (18 ккал). Если ВСАА и лейцина здесь вполне достаточно, то простимулируют ли 4,5 г углеводов инсулин? Вряд ли. Нужно, предположим, 25–30 г углеводов (около 100 ккал), тогда оптимальный ВСАА-комплекс должен содержать 8–10 г ВСАА и 25–30 г углеводов, то есть соотношение ВСАА к углеводам должно быть от 1:3 до 1:4 в пользу углеводов.
 
Получается что-то наподобие креатин-транспортной системы (КТС), в которых углеводы служили той же цели – стимуляции инсулина. В давно ушедших с рынка КТС креатина обычно было 10% (отношение к углеводам 1:8). Сейчас креатин из-за его дешевизны и сравнительной безобидности добавляют едва ли не во все продукты спортивного питания подряд – и в гейнеры тоже (на уровне 3–5%). Видимо, именно поэтому КТС и ушли с рынка, точнее, растворились в море «конвенциональных продуктов, обогащенных креатином». В повышенном потреблении креатина наверняка нет ничего опасного, зато гарантируется постоянно повышенное давление искусственно вольюмизированных мышц на фасциальные покровы, что улучшает прогноз на быстрейший рост мышц. (Опять хорошо сказал.)
 
Что касается ВСАА-комплексов, то их можно обогащать углеводами вручную, а углеводы брать любые – начиная с обычного сахара (самый «быстрый» простой углевод, потому что состоит из фруктозы и глюкозы), ориентируясь на гейнер и заканчивая сладким пирожным и прочими вкусными «вредными» продуктами.
 
Предтренировочный прием ВСАА, возможно, не требует углеводов, но если под рукой нет ничего, кроме «ВСАА-транспортной системы» и если некоторое количество углеводов не накроют сонливостью организм бодибилдера, то почему бы и нет? Эти углеводы охотно сгорят в тесной печурке митохондрий.
 
3. Купирование центральной усталости.
 
Во время физической нагрузки развивается центральная усталость – снижение силы нервных импульсов, генерируемых мозгом. Одной из причин центральной усталости является повышенное количество триптофана, проникающего в мозг из кровотока на фоне снижения концентрации в крови нейтральных аминокислот (large neutral amino acids), включая ВСАА, которые конкурируют с триптофаном за прохождение через гематоэнцефалический барьер. Из триптофана синтезируется серотонин (см. https://postnauka.ru/video/69513), который тормозит работу ЦНС, вызывает сонливость. Поэтому прием свободных ВСАА купирует развитие центральной усталости.
 
Хороший эффект дает прием ВСАА во время марафонских нагрузок, особенно для среднеподготовленных спортсменов. Давнее исследование Бломстранда (Blomstrand et al, 1991) показало, что прием ВСАА во время марафонской дистанции улучшает физическое состояние бегунов, имеющих результат от 3 до 3,5 час, но практически не влияет на физическое состояние очень хорошо подготовленных спортсменов (результат менее 3 час), у которых организм настолько хорошо перестроил метаболизм, что мышечный катаболизм отсутствует. Видимо, можно сформулировать так: у кого метаболизм перестроился – тот и побеждает в марафоне. Генетика, однако.

Но в организме все построено на системе сдержек и противовесов. На каждый катализатор найдется свой ингибитор, и вместе они сходятся для того, чтобы удержать баланс в допустимых рамках. Вот и серотонин, «гормон счастья и радости», важен для организма, в частности, он является предшественником мелатонина («гормона сна»). Поэтому прием ВСАА или сывороточного протеина на ночь чисто теоретически может помешать засыпанию. Но мы же умные люди и на ночь ВСАА и сывороточные белки не принимаем! Мы принимаем казеин, ZMA и глютамин… Хотя пишут, что есть японское исследование 1980 года, в котором рекомендовалось принимать на ночь 4 г лейцина, а также глицин, аргинин и орнитин. А еще на ночь натощак рекомендуют таурин и тот же триптофан. Обалдеешь от всей этой комбинаторики!
 
4. Соотношение аминокислот.
 
Исторически сложившееся соотношение аминокислот в ВСАА, равное 2:1:1 (лейцин-изолейцин-валин), скорее всего связано с тем, что примерно так они соотносятся в пищевых белках животного происхождения. Хотя есть и научное подтверждение: исследование Ивасавы (Iwasawa et al, 1991) показало, что оптимальное соотношение аминокислот ВСАА – от 1:1:1 до 2:1:1.
 
До 2000-х ВСАА для спортивных нужд в основном получали гидролизом натурального сырья, поэтому соотношение аминокислот было «естественным». Например, на этикетках Multipower ВСАА (кто-то помнит этот бренд?) в 1990-е и начале 2000-х было указано, что в таблетках – свекловичная меласса (отход свекловичного производства), и соотношение аминокислот в продукте было иное, весьма курьезное по нынешним меркам: 1:1,5:1,25. Очевидно, что это соотношение соответствовало содержанию ВСАА в исходном сырье, причем содержание лейцина было невысоким. Ну а соотношение 2:1:1 – это молочные белки.
 
Однако, ВСАА-комплексы уже давно выпускаются в виде смеси изолированных («свободных») аминокислот, поэтому их соотношение может быть любым. В результате развитие рецептур ВСАА-комплексов пошло следующими путями.
 
Во-первых, увеличение доли лейцина. Хотя значение лейцина для мышечного роста известно с середины 1970-х, вендоры спортивного питания почуяли в этом сильный маркетинг относительно недавно. Но, раз почуяв, остановиться невозможно. Сначала вендоры увеличили долю лейцина в ВСАА до 3:1:1, 4:1:1, а потом до 8:1:1, 10:1:1, 12:1:1, 16:1:1 и даже до 20:1:1 (польский Olimp – eu.olimp-supplements.com/13/0/bcaa-20-1-1--xplode-powder,511). Начиная с соотношения 8:1:1 такие продукты можно считать фактически чистым лейцином, но название «Pure Leucine 100%» звучит все-таки куда слабее, чем «BCAA 20:1:1».
 
Во-вторых, необычные соотношения, например, MusclePharm ВСАА 3:1:2(musclepharm.com/collections/all-products/products/bcaa-3-1-2-capsules). Да, действительно, не 2:1:1, а именно 3:1:2 наиболее близко к характеристике популярных пищевых белков, однако такой экзотический продукт следует воспринимать как попытку выделиться на общем фоне. И это совершенно правильное движение маркетинговой мысли (хотя оно слегка сбивает проторенную дорожку мысли покупателя). Я предлагаю вендорам всего мира напрячь фантазию и поиграть простыми (и дробными тоже) числами в конструировании оригинальных ВСАА-комплексов. Нумерология должна встать на стражу анаболизма против катаболизма!
 
Нынешние специалисты поправили Ивасаву и считают, что оптимальное соотношение для ВСАА – от 2:1:1 до 3:1:1. Валин и изолейцин нужны – они все-таки незаменимые аминокислоты, о чем как-то забывают, то есть лейцин не может заменить ни валин, ни изолейцин. Стимуляция мышечного анаболизма одним лейцином недолговременна, потому что он сам расходуется в биохимических процессах, и не столь эффективна, если эта стимуляция не поддерживается попутной поставкой всех прочих незаменимых аминокислот – и прежде всего валина и изолейцина, памятуя о превалирующем содержании ВСАА в мышечных белках. Это подтверждается «лейциновым парадоксом» (leucine paradox): было замечено, что прием пищи с высоким содержанием лейцина как правило приводит к заметному снижению уровней свободного изолейцина и валина. Это должно означать, что анаболический эффект большого количества лейцина рекрутирует необходимое для синтеза сократительных белков соответственное количество двух других аминокислот с разветвленными цепями, то есть происходит эффективное удержание азота мышечными клетками. Поэтому в ВСАА-комплексах чрезмерный перекос в пользу лейцина (более 4:1:1) снижает эффект.
 
Но мышечные белки состоят из двадцати аминокислот. Следовательно, наиболее оптимальным может считаться применение не «полных» ВСАА-комплексов, а «полных аминокислотных комплексов» – понятие, дискредитированное выпуском пресловутых «аминок» (таблетированных протеинов) под соусом особой их чудодейственности. Но практика показывает, что отличный эффект в спортивной подготовке дает применение комплексов, составленных не из всех двадцати, а из полного набора незаменимых аминокислот (НАК) в свободной форме, которые можно назвать НАК-комплексами. Такие НАК-комплексы выпускаются, содержат 8–12 аминокислот (незаменимые, условно незаменимые и непротеиногенные), они дороги, но их эффективность стоит того. В качестве примера можно указать на Sponser Amino EAC(www.sponser.ch/ch-en/pro/amino-eac.html) и Optimum Nutrition Amino Energy(www.optimumnutrition.com/en_US/products/amino-energy/strength-and-recovery).
 
Еще одно ответвление в истории ВСАА-комплексов – выпуск ВСАА в пептидной форме. Куда ж без нее, без пептидной формы?! Сейчас идею пептидов эксплуатируют в спортивном питании всячески. И причина тому скорее маркетинговая: желание использовать потенциал слова «пептиды», раскрученного продажей эффективных регуляторных пептидов, которые не подпадают под допинговые ограничения. Например, фирма Biotest в описании продукта BCAA Structured Peptides (biotest.t-nation.com/products/bcaa/) дает путаное разъяснение технологии получения смеси пептидов, полученных из молочных белков и отфильтрованных якобы таким образом, чтобы повысить содержание ВСАА. На этикетке продукта указано, что одна порция 5 г содержит 2,4 г (48%) ВСАА и 2,1 г (42%) прочих аминокислот. То есть ВСАА здесь составляют 52% от общего количества аминокислот, что более чем вдвое превышает их содержание в нативных молочных белках (20–23%). Однако эти этикеточные данные можно понимать и так, что 52% – это масса всех пептидов, содержащих лейцин, изолейцин или валин; тогда самих ВСАА может быть те же 20–23% и нам подсовывают голый, прикрытый заумными словами маркетинг. Не хотелось бы быть таким подозрительным, но разъяснение технологии от «Байотеста» настолько неубедительное, что ожидаешь подвоха.
 
В целом пептиды – вещь нестандартизируемая, они могут быть, грубо говоря, какими угодно, и соотношение ВСАА в них может быть любым. Теоретически ВСАА-содержащие пептиды могут быть получены не только путем гидролиза исходных белков с последующей сепарацией (выделением нужных пептидных фракций), о чем говорит Biotest, но также путем микробиологического или химического синтеза, который обеспечивает заранее спланированное соотношение ВСАА.
 
5. Практические выводы.
 
Возвратимся к исходной точке. Похоже, что насчет частоты приема ВСАА наука молчит, поэтому я не уверен, что в течение дня их надо принимать 8 раз, то есть каждые два часа, хотя этим точно не отравишься. Можно придерживаться стандартных рекомендаций: принимать ВСАА только в определенные моменты «внутриклеточного голода». Прежде всего в привязке к тренировке: перед тренировкой (5 г), во время тренировки (5 г) и обязательно после тренировки (5–10 г). Другой удачный момент – утром сразу после сна (5 г). Относительная дешевизна порошковых ВСАА – спасибо китайскому оргсинтезу – позволяет не экономить и принимать их в эффективном количестве.
 
Принимать ВСАА надо натощак, как все аминокислоты. С другой стороны, есть мнение, что обогащение лейцином белковой пищи дает хороший эффект. Но это сказано про лейцин. Обычный ВСАА-комплекс, видимо, стоит принимать с чистого листа. Но если перекус идет углеводами, то неплохо добавить ложечку (опрокинуть рюмочку) ВСАА. В случае приема протеинов и гейнеров в течение дня есть смысл самостоятельно обогащать их ВСАА: в каждую порцию протеина добавлять 2–3 г лейцина (ВСАА-комплексы с соотношением от 8:1:1), в порцию гейнера добавлять 5–10 г стандартных ВСАА (соотношение от 2:1:1 по 4:1:1). Прием протеина и обогащенного гейнера в течение дня увеличивают фактическое количество приемов ВСАА.
 
Что касается соотношения, то для обычных ВСАА-комплексов оптимальным будем считать диапазон от 2:1:1 до 4:1:1. История покажет, какое соотношение лучше. Вполне возможно, что открытия в науке и технике со временем сделают несущественным не только этот узкий вопрос, но и вообще уничтожат спортивное питание, заменив его иными методами воздействия на организм или вообще превратив человека в киборга. Тогда вместо обсуждения соотношения ВСАА будущие киберчки будут обсуждать сравнительные характеристики легированных сталей и пластмасс.

Финальные замечания.
 
Никто не отменял маркетинг, то есть желание продать побольше ВСАА. Но Маяковский еще сто лет назад написал: «ВСАА – всегда, ВСАА – везде! Вот лозунг шепчут мышцы!» Поэтому, независимо от оголтелого маркетинга, я бы приналег на ВСАА – хуже наверняка не будет. Заодно и проверить.
 
Но лицам со слабыми почками – ни в коем случае! Вето! И вообще таким лицам – слабым звеньям бодибилдинга – следует переходить на вегетарианскую диету и менять вид спорта на бадминтон. Растительные белки вполне полноценны, хоть их и мало в растительной пище; собственно, именно потому, что их мало, на них и предлагается переходить, чтобы пощадить свой слабый парный орган. А бадминтон – вполне достойный вид спорта, по которому проводятся даже чемпионаты мира. Можно также посоветовать городки. Но там есть некоторые недостатки: несимметричное развитие бросковой руки и повышенный риск суставных травм из-за огромного количества резких движений (пять тысяч и более тренировочных бросков в месяц). Зато в голодную годину навык можно использовать для охоты без огнестрельного оружия на зайцев и прочих зверьков.
 
Кстати, в армрестлинге уже введено двоеборье (зачет по сумме борьбы левой и правой рукой). Очевидно, что рукоборцев к этому привело пропорциональное развитие предплечий моряка Папая. Странно, почему до сих городошники кидают только одной рукой, нарушая мировую гармонию?
Молот анаболизма BCAA 2:1:1 20:1:1
Источник: NUTRISALE

четверг, 24 августа 2017 г.

Branched-chain amino acids and muscle protein synthesis in humans: myth or reality?

https://jissn.biomedcentral.com/articles/10.1186/s12970-017-0184-9

Branched-chain amino acids and muscle protein synthesis in humans: myth or reality?

Journal of the International Society of Sports Nutrition201714:30
Received: 17 February 2017
Accepted: 1 August 2017
Published: 22 August 2017

Abstract

The branched chain amino acids (BCAAs) are leucine, valine and isoleucine. A multi-million dollar industry of nutritional supplements has grown around the concept that dietary supplements of BCAAs alone produce an anabolic response in humans driven by a stimulation of muscle protein synthesis. In this brief review the theoretical and empirical bases for that claim are discussed. Theoretically, the maximal stimulation of muscle protein synthesis in the post-absorptive state in response to BCAAs alone is the difference between muscle protein breakdown and muscle protein synthesis (about 30% greater than synthesis), because the other EAAs required for synthesis of new protein can only be derived from muscle protein breakdown. Realistically, a maximal increase in muscle protein synthesis of 30% is an over-estimate because the obligatory oxidation of EAAs can never be completely suppressed. An extensive search of the literature has revealed no studies in human subjects in which the response of muscle protein synthesis to orally-ingested BCAAs alone was quantified, and only two studies in which the effect of intravenously infused BCAAs alone was assessed. Both of these intravenous infusion studies found that BCAAs decreased muscle protein synthesis as well as protein breakdown, meaning a decrease in muscle protein turnover. The catabolic state in which the rate of muscle protein breakdown exceeded the rate of muscle protein synthesis persisted during BCAA infusion. We conclude that the claim that consumption of dietary BCAAs stimulates muscle protein synthesis or produces an anabolic response in human subjects is unwarranted.

Keywords

Leucine Valine Isoleucine Humans Anabolic response

Background

There are a total of twenty amino acids that comprise muscle protein. Nine of the twenty are considered essential amino acids (EAAs), meaning they cannot be produced by the body in physiologically significant amounts, and therefore are crucial components of a balanced diet. Muscle protein is in a constant state of turnover, meaning that protein synthesis is occurring continuously to replace protein lost as a consequence of protein breakdown. For synthesis of new muscle protein, all the EAAs, along with the eleven non-essential amino acids (NEAAs) that can be produced in the body, must be present in adequate amounts. The branched-chain amino acids leucine, isoleucine and valine are three of the nine EAAs. Leucine is not only a precursor for muscle protein synthesis, but also may play a role as a regulator of intracellular signaling pathways that are involved in the process of protein synthesis (e.g., [1]).
The concept that the BCAAs may have a unique capacity to stimulate muscle protein synthesis has been put forward for more than 35 years. Data supporting this hypothesis have been obtained from studies of the responses of rats. In 1981 Buse [2] reported that in rats the BCAAs may be rate limiting for muscle protein synthesis. Additional studies supported the concept of a unique effect of BCAAs on muscle protein synthesis in rats, although few have studied the response to oral consumption of only BCAAs. Garlick and Grant showed that infusion of a mixture of BCAAs into rats increased the rate of muscle protein synthesis in response to insulin [3], but they did not measure the effects of BCAAs alone. The infusion of BCAAs alone into rats by Kobayashi et al. [4] was shown to induce an increase in muscle protein synthesis, but the response was only transient. Presumably the rate of synthesis quickly became limited by the availability of the other EAAs.
Studies of muscle protein synthesis in rats have limited relevance to human responses. Skeletal muscle comprises a much smaller percentage of the total body mass in rats as compared to humans and regulation of muscle protein synthesis differs in many respects. Thus, in their landmark book on protein metabolism Waterlow and associates concluded from available data that dietary amino acids do not stimulate muscle protein synthesis in rats [5]. While recent work challenges this assertion, the limited stimulatory effect of dietary amino acids on protein synthesis in the rat reflects the fact that under normal post-absorptive conditions there are excess endogenous amino acids available to enable an increase in protein synthesis if the activity of intracellular factors involved in the initiation of protein synthesis is stimulated. Expressed differently, muscle protein synthesis in the rat is apparently limited by the initiation process rather than the translation process. In contrast, as will be discussed below, that does not appear to be the case in humans. Another important distinction between studies investigating the effects of amino acids on muscle protein synthesis in humans and rats relates to the methodologies commonly used. The “flooding dose” technique [6] has usually been used in rat studies. This procedure involves measurement of the incorporation of an amino acid tracer into muscle protein over a very short time window, often as short as 10 min. This approach does not distinguish between a transient and a sustained stimulation of protein synthesis. Only a sustained stimulation of synthesis is relevant physiologically. Consumption of an imbalanced mixture of amino acids, such as the BCAAs, may transiently stimulate protein synthesis by utilizing endogenous stores of the other precursors of protein synthesis. However, endogenous stores of amino acids, such as those in plasma and free intracellular pools, are quite limited and may quickly become depleted. If the stimulation of protein synthesis cannot be sustained, there is little physiological significance. Consequently, the flooding dose technique commonly used to measure muscle protein synthesis in the rat produces results with uncertain relevance to human nutrition. Since BCAA dietary supplements are intended for human consumption, the focus of this short review will be research in human subjects.
The sale of BCAAs as nutritional supplements has become a multi-million dollar business. At the center of the marketing for these products is the widely-believed claim that consumption of BCAAs stimulates muscle protein synthesis, and as a result elicits an anabolic response. BCAAs may also be consumed for the purpose of improving “mental focus”, but we will not consider that application. The primary purpose in this paper to evaluate the assertion that BCAAs alone are anabolic is adequately supported either theoretically or empirically by studies in human subjects. Implicit in our assessment will be the examination of whether or not the phosphorylation state of the eukaryotic initiation factors plays a rate-controlling role in the regulation of muscle protein synthesis in humans.

Muscle protein turnover and dietary protein intake

Muscle protein is in a constant state of turnover, meaning that new protein is continuously being produced while older proteins are being degraded. The anabolic state has no specific definition, but generally refers to the circumstance in which the rate of muscle protein synthesis exceeds the rate of muscle protein breakdown. The results in a gain of muscle mass. Conventionally the anabolic state is considered to be driven by a stimulation of muscle protein synthesis, but theoretically could also result from an inhibition of muscle protein breakdown.
The overriding metabolic goal of consuming BCAA supplements is to maximize the anabolic state. It is widely asserted that BCAAs induce an anabolic state by stimulating muscle protein synthesis. An abundant availability of all EAAs is a requisite for a significant stimulation of muscle protein synthesis [7]. Muscle protein synthesis will be limited by the lack of availability of any of the EAAs, whereas a shortage of NEAAs can be compensated for by increased de novo production of the deficient NEAAs [7]. In the post-prandial state following a meal containing protein, all of the EAA precursors required for new muscle protein synthesis can be derived from either the elevated plasma concentrations resulting from digestion of the consumed protein or from recycling from protein breakdown. In this circumstance of abundant availability of EAAs the rate of muscle protein synthesis exceeds the rate of breakdown, thereby producing an anabolic state. In the post-absorptive state the plasma EAA levels fall below the post-prandial values because amino acids are no longer being absorbed. As a result, EAAs are no longer taken up by muscle, but rather released by muscle into plasma [8]. This catabolic state of muscle protein in the post-absorptive state enables continued availability of EAAs for other tissues to maintain the rate of protein synthesis at the expense of muscle protein, which can be considered to play a role as the reservoir of EAAs for the rest of the body to draw upon.
Since EAAs cannot be produced in the body and there is a net release of EAAs from muscle, in the post-absorptive state the only source of EAA precursors for muscle protein synthesis is intracellular EAAs derived from muscle protein breakdown [8]. In addition to being reincorporated into muscle protein via synthesis, some EAAs released from muscle protein breakdown may be partially oxidized within muscle, thereby making them unavailable for reincorporation into muscle protein. EAAs released from muscle protein breakdown that are not reincorporated into muscle protein or oxidized within muscle tissue are released into plasma, whereupon they can either be taken up by other tissues as precursors for protein synthesis or irreversibly oxidized [9]. Thus, the rate of muscle protein synthesis will always be lower than the rate of muscle protein breakdown in the post-absorptive state, owing to the net flux of EAAs from protein breakdown into plasma and to oxidative pathways. Expressed differently, it is impossible for muscle protein synthesis to exceed the rate of muscle protein breakdown when the precursors are derived entirely from protein breakdown, and thus an anabolic state cannot occur in the absence of exogenous amino acid intake.

Are BCAAs anabolic in the post-absorptive state?

Theoretical considerations

All EAA precursors for muscle protein synthesis in the post-absorptive state are derived from muscle protein breakdown. It has been consistently reported that in normal post-absorptive humans the rate of muscle protein breakdown exceeds the rate of muscle protein synthesis by approximately 30% [10]. Consumption of BCAAs alone (i.e., without the other EAAs) can only increase muscle protein synthesis in the post-absorptive state by increasing the efficiency of recycling of EAAs from protein breakdown back into protein synthesis, as opposed to either being released in to plasma or oxidized. This is because all 9 EAAs (as well as 11 NEAAs) are required to produce muscle protein, and EAAs cannot be produced in the body. If only 3 EAAs are consumed, as is the case with consumption of BCAAs, then protein breakdown is the only source of the remaining EAAs required as precursors for muscle protein synthesis. It is therefore theoretically impossible for consumption of only BCAAs to create an anabolic state in which muscle protein synthesis exceeds muscle protein breakdown. If the generous assumption is made that BCAA consumption improves the efficiency of recycling of EAAs from muscle protein breakdown to muscle protein synthesis by 50%, then this would translate to a 15% increase in the rate of muscle protein synthesis(30% recycled in basal state X 50% improvement in recycling = 15% increase in synthesis). Further, a 50% reduction in the release of EAAs into plasma from muscle would also reduce the plasma and intracellular pools of free EAAs. Figure Fig. 1 schematically illustrates these principles. Since a 50% improvement in recycling efficiency would be about the reasonable maximal limit, this means that the maximal stimulation of muscle protein synthesis could not exceed 15%. This would correspond to an increase in the fractional synthetic rate of muscle from a basal value of about 0.050%/h in the basal state to 0.057%/h, and this difference in the fractional synthetic rate (FSR) of protein would be difficult to accurately measure [11].
Fig. 1
Schematic representation of the recycling of essential amino acids (EAAs) from muscle protein breakdown into muscle protein synthesis in the post-absorptive state. Arbitrary units are used for simplicity and are based on measured rates of each pathway in post-absorptive human subjects [10]. a Normal circumstance in the post-absorptive state. Approximately 70% of EAAs from muscle protein breakdown are recycled into protein synthesis [10]. There is a net efflux of approximately 85% of EAAs released from protein breakdown, which can either be taken up and incorporated into protein in other tissues or oxidize. About 15% of EAAs from protein breakdown are partially oxidized in muscle and unavailable for protein synthesis. The figures for outward flux and intracellular oxidation of EAAs are averages, since some EAAs, such as phenylalanine, are not oxidized at all in muscle. bRepresentation of a 50% increase in efficiency of recycling of EAAs from muscle protein breakdown into protein synthesis. In this example there would be an increase in synthesis from 70 to 80 units, or 20%. Protein synthesis can never exceed protein breakdown in the post-absorptive state, since protein breakdown is the only source of EAAs

Empirical results

BCAAs have been administered intravenously in the only studies determining the response of muscle protein metabolism in human subjects to BCAAs alone. While the infusion of BCAAs is not the conventional manner in which a dietary supplement would be consumed, intravenously infused and orally-ingested amino acids have been shown to elicit comparable effects on muscle protein synthesis in other circumstances [12]. Consequently, it is reasonable to evaluate the papers in which the response of muscle protein synthesis to the intravenous infusion of BCAAs in human subjects.
Louard et al. [13] used the forearm balance method to quantify the response to the intravenous infusion of a mixture of BCAAs for 3 h in 10 post-absorptive subjects. The forearm balance method involves the measurement of the uptake and release of individual EAAs (leucine and phenylalanine in this case) and their isotopically-labelled counterparts. Rates of disappearance (Rd) and appearance (Ra) of phenylalanine and leucine are calculated. With the assumption that the balance across the muscle of leucine and phenylalanine is representative of all EAAs, Rd. of phenylalanine is taken to be a reflection of muscle protein synthesis, since protein synthesis is the only fate of phenylalanine taken up by muscle from plasma. The Rd. of leucine cannot be interpreted with regard to protein synthesis, as leucine taken up by muscle can be oxidized as well as incorporated into protein. The 3 h infusion of BCAAs increased plasma concentrations of all 3 BCAAs four-fold, while the concentrations of other EAAs decreased [13]. Rather than being stimulated by the BCAA infusion, muscle protein synthesis decreased from 37+/− 3 to 21 +/− 2 nmol/min/100 ml leg (statistically significant, p < 0.05) [13]. There was no significant change in net phenylalanine balance, indicating that muscle protein breakdown was also reduced an amount similar to the reduction in muscle protein synthesis. The balance between muscle protein synthesis and breakdown remained negative, meaning that the catabolic state persisted and an anabolic state was not produced. The simultaneous decreases in muscle protein synthesis and breakdown during BCAA infusion can be described as decreased muscle protein turnover.
Similar results were obtained by the same investigators when they extended the infusion of BCAA to 16 h in 8 normal volunteers and determined if chronic elevation of BCAAs stimulated muscle protein synthesis [14]. The same forearm balance methodology was used as in the previous study to calculate muscle protein synthesis and breakdown. The 16 h infusion increase BCAA concentrations from 5 to 8 fold [14], which is as much as double the levels achieved with a normal dose of BCAAs ingested orally [15]. As in the previous study, muscle protein synthesis (as reflected by phenylalanine Rd) was reduced in the subjects receiving BCAAs as compared to saline infusion from 36 +/− 5 to 27 +/−2 nmol/min/100 ml.Muscle protein breakdown was also reduced, meaning that muscle protein turnover was reduced as well, and a catabolic state persisted.
We can conclude from these two studies that BCAA infusion not only fails to increase the rate of muscle protein synthesis in human subjects, but actually reduces the rate of muscle protein synthesis and the rate of muscle protein turnover. The catabolic state was not reversed to an anabolic state in either study. Further, a sustained reduction in the rate of muscle protein turnover would be expected to have a detrimental effect on muscle strength, even if muscle mass is maintained. Muscle protein turnover renews the muscle fibers and results in increased efficiency of contraction at the single fiber level [16], which is reflected in increased strength in vivo, independent of muscle mass [17, 18].
The failure of muscle protein synthesis to increase significantly in response to the infusion of BCAAs alone is as expected according to the theoretical considerations discussed above and illustrated in Fig. Fig. 1 with regard to the requirement for all EAAs to sustain an increase. Instead, since muscle protein breakdown decreased, the availability of EAAs also fell, which in turn actually reduced the rate of muscle protein synthesis.

Are the anabolic signaling factors rate-limiting in the post-absorptive state?

The claim that muscle protein synthesis is stimulated by the BCAAs stems at least in part from the observation that intracellular anabolic signaling is increased, including the activation state of key factors involved in the initiation of protein synthesis [1]. The theory that activation of intracellular anabolic signaling factors causes an increased rate of muscle protein synthesis has become entrenched in modern concepts of the regulation of muscle protein synthesis. Increased anabolic signaling in response to BCAAs has been cited as evidence of a stimulation of muscle protein synthesis, even in the absence of the measurement of muscle protein synthesis (e.g., [1]). However, activation of the anabolic signaling pathways can only coincide with increased muscle protein synthesis if there are ample EAAs to provide the necessary precursors to produce complete protein.
Dissociation of the phosphorylation state of the signaling factors and muscle protein synthesis in humans has been shown in a variety of circumstances when the availability of all of the EAAs is limited. For example, an increase in insulin concentration (for example, as a result of glucose intake) is a potent activator of the anabolic signaling pathways, but this fails to increase muscle FSR because of a deficiency of EAAs [19]. Conversely, consumption of a small amount (3 g) of EAAs stimulates muscle protein synthesis without affecting initiation factor activity e.g., Akt, S6 kinase, and 4E–BP1 [20]. A small increase in plasma concentrations of EAAs would have no effect if protein synthesis was limited by the activation state of the initiation factors. In the studies cited above in which BCAAs were infused intravenously, it is reasonable to presume that such a large increase in BCAA concentrations would have activated the signaling factors, yet muscle protein synthesis actually decreased due to lack of availability of EAAs resulting from a decrease in protein breakdown. Thus, in human subjects provision of EAAs can increase muscle protein synthesis in the absence of any change in the activation of initiation factors, and activation of the initiation factors in the absence of consumption of all of the EAAs has no effect on muscle protein synthesis. These results can only be interpreted as demonstrating that the rate-limiting control of basal muscle protein synthesis in humans is availability of all of the EAAs as opposed to anabolic signaling factor activity. This conclusion casts further doubt on the role of dietary supplement of BCAAs alone as stimulators of muscle protein synthesis.
When all evidence and theory is considered together, it is reasonable to conclude that there is no credible evidence that ingestion of a dietary supplement of BCAAs alone results in a physiologically-significant stimulation of muscle protein. In fact, available evidence indicates that BCAAs actually decrease muscle protein synthesis. All EAAs must be available in abundance for increased anabolic signaling to translate to accelerated muscle protein synthesis.

BCAA co-ingestion with other nutrients

The focus of this review has been the response to BCAAs alone, as this is the logical intent of BCAA nutritional supplements. As in the case of consumption of BCAAs alone, there are limited studies of the co–ingestion of BCAAs with other nutrients. When BCAAs or an isonitrogenous mixture of threonine, methionine and histidine were administered to human subjects along with carbohydrate, the rate of muscle protein synthesis decreased equally in both groups, indicating no unique role of the BCAAs [21]. Similarly, consumption of a mixture of BCAAs to carbohydrate after resistance exercise did not increase the anabolic signaling factors to any greater extent than carbohydrate alone [22]. Thus, available evidence does not support the notion of a special anabolic effect of the BCAAs when given with carbohydrate.
In contrast to the lack of an interactive effect between BCAAs and carbohydrate, BCAAs may enhance the anabolic effect of a protein meal. For example, the addition of 5 g of BCAAs to a beverage containing 6.25 g whey protein increased muscle protein synthesis to a level comparable to that induced by 25 g of whey protein [23]. This result suggests that one or more of the BCAAs might be rate limiting for the stimulation of muscle protein synthesis by whey protein, or that the extra BCAAs induced a greater potential for an anabolic response of muscle to whey protein by activating the initiation factors. In either case, the response of BCAAs in conjunction with intact protein is a different issue that the effect of BCAAs alone, since the intact protein provides all of the EAAs necessary to produce an intact protein.

Individual effects of leucine, valine and isoleucine

In this paper we have considered only the response to mixtures of BCAAs. The responses to individual BCAAs (i.e., leucine, valine or isoleucine) might differ from the combination of the three for several reasons. Evidence indicates that leucine alone may exert and anabolic response (e.g., [24]), while no such data exists for isoleucine or valine. Thus, it might be expected that leucine alone would be more effective than the combination of all of the BCAAs. However, there are two significant limitations of a dietary supplement of leucine alone. First, the same issues that limit the extent of stimulation of muscle protein synthesis by BCAAs alone regarding the availability of the other EAAs necessary for the production of intact muscle protein also limit the response to leucine alone. Second, elevation of the plasma concentration of leucine activates the metabolic pathway that oxidizes all of the BCAAs. As a result, ingestion of leucine alone results in a decrease in the plasma concentrations of both valine and isoleucine. The availability of valine and isoleucine may therefore become rate limiting for muscle protein synthesis when leucine alone is consumed. This may be why long-term outcome studies with dietary leucine supplementation have failed to yield positive results [25]. The principal rationale for a dietary supplement containing all of the BCAAs as opposed to leucine alone is to overcome the decreases in plasma concentrations of valine and isoleucine that would occur when leucine is given alone.
While a dietary supplement with all of the BCAAs will overcome the decreases in concentration resulting from consumption of leucine alone, the addition of valine and isoleucine may nonetheless limit the effectiveness of leucine alone due to competition for transport into muscle cells. The BCAAs are all actively transported into cells, including muscle cells, by the same transport system. Therefore, when provided together the BCAAs compete with each other for transport into the cells. If one of the BCAAs (e.g., leucine) is rate limiting for protein synthesis, addition of the other two BCAAs might limit the stimulation of protein synthesis because of reduced entry of leucine into the cell. The BCAAs also compete with other amino acids for transport, including phenylalanine, and this competition could affect the intramuscular availability of other EAAs. As a result of competition for transporters, it is possible that leucine alone, for example, could have a transitory stimulatory effect on muscle protein synthesis (e.g., [21]) where the BCAAs fail to elicit such response [13, 14].

Conclusion

A physiologically-significant increase in the rate of muscle protein synthesis requires adequate availability of all amino acid precursors. The source of EAAs for muscle protein synthesis in the post-absorptive state is the free intracellular pool. Intracellular free EAAs that are available for incorporation into protein are derived from muscle protein breakdown. Under normal conditions about 70% of EAAs released by muscle protein breakdown are reincorporated into muscle protein. The efficiency of reincorporation of EAAs from protein breakdown back into muscle protein can only be increased to a limited extent. For this fundamental reason, a dietary supplement of BCAAs alone cannot support an increased rate of muscle protein synthesis. The availability of the other EAAs will rapidly become rate limiting for accelerated protein synthesis. Consistent with this perspective, the few studies in human subjects have reported decreases, rather than increases, in muscle protein synthesis after intake of BCAAs. We conclude that dietary BCAA supplements alone do not promote muscle anabolism.

Declarations

Acknowledgements

Not applicable.

Funding

Not applicable.

Availability of data and materials

Data sharing not applicable to this review article.

Authors’ contributions

Sole author of this review paper, RRW, has drafted, read and approved the final manuscript.

Ethics approval and consent to participate

Not Applicable.

Consent for publication

Not Applicable.

Competing interests

Dr. Wolfe has received research grants and/or honoraria from the National Cattleman’s Beef Checkoff program Abbott Nutrition, Danone and PepsiCo. Dr. Wolfe owns shares in Essential Blends, LLC, and has been a consultant for Axcella LLC.

Publisher’s Note

Springer Nature remains neutral with regard to jurisdictional claims in published maps and institutional affiliations.
Open AccessThis article is distributed under the terms of the Creative Commons Attribution 4.0 International License (http://creativecommons.org/licenses/by/4.0/), which permits unrestricted use, distribution, and reproduction in any medium, provided you give appropriate credit to the original author(s) and the source, provide a link to the Creative Commons license, and indicate if changes were made. The Creative Commons Public Domain Dedication waiver (http://creativecommons.org/publicdomain/zero/1.0/) applies to the data made available in this article, unless otherwise stated.

References

  1. Blomstrand E, Eliasson J, Karlsson HKR, Kohnke R. Branched-chain amino acids activate key enzymes in protein synthesis after physical exercise. J Nutr. 2006;136:269S–73S.PubMedGoogle Scholar
  2. Buse MG. In vivo effects of branched chain amino acids on muscle protein synthesis in fasted rats. Horm Metab Res. 1981;13:502–5.View ArticlePubMedGoogle Scholar
  3. Garlick PJ, Grant I. Amino acid infusion increases the sensitivity of muscle protein synthesis in vivo to insulin. Effect of branched chain amino acids. Biochem J. 1988;254:579–84.View ArticlePubMedPubMed CentralGoogle Scholar
  4. Kobayashi H, Kato H, Hirabayashi Y, Murakami H, Suzuki H. Modulations of muscle protein metabolism by branched-chain amino acids in normal and muscle-atrophying rats. J Nutr. 2006;136:234S–6S.PubMedGoogle Scholar
  5. Waterlow JC, PJ Garlick, DJ Millward. Protein turnover in mamlian tissues and the whole body. North Holland Publishing Company. Amsterdam, 1978, p661.Google Scholar
  6. Garlick PJ, McNurlan MA, Preedy VR. A rapid and convenient technique for measuring the rate of protein synthesis I tissues by injection of [3H]phenylalanine. Biochem J. 1980;192:719–23.View ArticlePubMedPubMed CentralGoogle Scholar
  7. Volpi E, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Mittendorfer B, Wolfe RR. Essential amino acids are primarily responsible for the amino acid stimulation of muscle protein anabolism in healthy elderly adults. Am J Clin Nutr. 2003;78:250–8.PubMedPubMed CentralGoogle Scholar
  8. Cahill GF Jr, Aoki TT. Starvation and body nitrogen. Trans Am Clin Climatol Assoc. 1971;82:43–51.PubMedPubMed CentralGoogle Scholar
  9. Wolfe RR. The underappreciated role of muscle in health and disease. Am J Clin Nutr. 2006;84(3):475–82.PubMedGoogle Scholar
  10. Biolo G, Gastaldelli A, Zhang X-J, Wolfe RR. Protein synthesis and breakdown in skin and muscle: a leg model of amino acid kinetics. Am J Physiol Endocrinol Metab. 1994;30:E467–74.Google Scholar
  11. Smith GI, Patterson BW, Mittendorfer B. Human muscle protein turnover-why is it so variable? J Appl Physiol. 1985;110:480–91.View ArticleGoogle Scholar
  12. Rasmussen BB, Wolfe RR, Volpi E. Oral and intravenously administered amino acids produce similar effects on muscle protein synthesis in the elderly. J Nutr Health Aging. 2002;6:358–62.PubMedPubMed CentralGoogle Scholar
  13. Louard RJ, Barrett EJ, Gelfand RA. Effect of infused branched-chain amino acids on muscle and whole body amino acid metabolism in man. Clin Sci. 1990;79:457–66.View ArticlePubMedGoogle Scholar
  14. Louad RJ, Barrett EJ, Gelfand RA. Overnight branched-chain amino acid infusion causes sustained suppression of muscle proteolysis. Metabolism. 1995;44:424–9.View ArticleGoogle Scholar
  15. Matthews DE. Observations of branched-chain amino acid administration in humans. J Nutr. 2005;135:1580S–4S.PubMedPubMed CentralGoogle Scholar
  16. Fitts RH, Ramatowski JG, Peters JR, Paddon-Jones D, Wolfe RR, Ferrando AA. The deleterious effects of bed rest on human skeletal muscle fibers are exacerbated by hypercortisolemia and ameliorated by dietary supplementation. Am J Physiol Cell Physiol. 2007;293:C313–20.View ArticlePubMedGoogle Scholar
  17. Balagopal P, Rooyackers OE, Adey DB, Ades PA, Nair KS. Effects of aging on in vivo synthesis of skeletal muscle myosin heavy-chain and sarcoplasmic protein in humans. Am J Phys. 1997;273:E790–800.Google Scholar
  18. Paddon-Jones D, Sheffield-Moore M, Urban RJ, Aarsland A, Wolfe RR, Ferrando AA. The catabolic effects of prolonged inactivity and acute hypercortisolemia are offset by dietary supplementation. J Clin Endocrinol Metab. 2005;90(3):1453–9.View ArticlePubMedGoogle Scholar
  19. Greenhaff PL, Karagounis LG, Peirce N, Simpson EJ, Hazell M, Layfield R, Wackerhage H, Smith K, Atherton P, Selby A, Rennie MJ. Disassociation between the effects of amino acids and insulin on signaling, ubiquitin ligases, and protein turnover in muscle. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2008;295:E 590–7.View ArticleGoogle Scholar
  20. Bukari SS, Phillips BE, Wilinson DJ, Limb MC, Rankin D, Mitchell WK, Kobayashi H, Greenhaff PL, Smith K, Atherton PJ. Intake of low-dose leucine-rich essential amino acids stimulates muscle anabolism equivalently to bolus whey protein in older women at rest and after exercise. Am J Phys. 2015;308:E1056–65.Google Scholar
  21. Ferrando AA, Williams BD, Stuart CA, Lane HW, Wolfe RR. Oral branched chain amino acids decrease whole-body proteolysis. JPEN. 1995;19:47–54.View ArticleGoogle Scholar
  22. La Bounty P, Campbell B, Oetken A, Willoughby D. The effects of oral BCAAs and leucine supplementation combined with an acute lower-body resistance exercise on mTOR and 4E-BP1 activation in humans: preliminary findings. J Int Sports Nutr. 2008;5:21.View ArticleGoogle Scholar
  23. Churchward-Venne TA, Breen L, Di Donato DM, Hector AJ, Mitchell CJ, Moore DR, Stellingwerff T, Breuille D, Offord EA, Baker SK, Phillips SM. Leucine supplementation of a low-protein mixed macronutrient beverage enhances myofibrillar protein synthesis in young men: a double blind, randomized trial. Am J Clin Nutr. 2014;99:276–86.View ArticlePubMedGoogle Scholar
  24. Wilinson DJ, Hossain T, Hill DS, Phillips BE, Crossland H, Williams J, Loughna P, Chruchward-Venne TA, Breen L, Phillips SM, Etheridge T, Rathmacher JA, Smith K, Szewczk NJ, Atherton PJ. Effects of leucine and its metabolite β-hydroxy-β-methlybutryate on human skeletal muscle protein metabolism. J Physiol. 2013;591:2911–23.View ArticleGoogle Scholar
  25. Van Loon LJ. Leucine as a pharmaconutrient in health and disease. Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2012;15:71–7.View ArticlePubMedGoogle Scholar
Еще одно подтверждение отсутствия преимуществ приема BCAA
"...Выводы
Для физиологически значимого увеличения скорости синтеза мышечного белка требуется адекватная доступность всех аминокислот-предшественников. Источником незаменимых аминокислот для синтеза мышечных белков в постабсорбтивном состоянии является внутриклеточный пул. Свободные незаменимые аминокислоты внутри клетки, доступные для включения в белки образуются при расщеплении мышечных белков. В нормальных условиях около 70% незаменимых аминокислот, образовавшихся при расщеплении белка, повторно включаются в белки мышц. Эффективность повторного включения незаменимых аминокислот из расщеплённых белков обратно в белки мышц можно увеличить лишь незначительно. Это основная причина, по которой потребление только ВСАА в виде добавок не может ускорить синтез мышечных белков. Доступность других незаменимых кислот быстро ограничит ускорение синтеза белков. В соответствие с этими предположениями, в нескольких исследованиях вместо увеличения, обнаружили уменьшение синтеза мышечных белков после приёма ВСАА. Мы пришли к выводу, что потребление только ВСАА в виде добавки не способствует мышечному анаболизму..." .